酶的特點有什么特點性質
酶指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。下面是百分網小編給大家整理的酶的特點，希望能幫到大家!
酶的特點
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快;
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽。
3、多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大于這個數量。
4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
6、易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞;
7、有些酶的催化性與輔助因子有關。
酶與無機催化劑比較：
1、相同點：
1)改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗;
2)只催化已存在的化學反應;
3)加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點;
4)降低活化能，使化學反應速率加快。
5)都會出現中毒現象。
2、不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性(需要一定的pH和溫度)等.。
酶的命名方法
通常有習慣命名和系統命名兩種方法。
習慣命名
常根據兩個原則：1.酶的作用底物，如淀粉酶;2催化反應的類型，如脫氫酶。
也有根據上述兩項原則綜合命名或加上酶的其它特點，如琥珀酸脫氫酶、堿性磷酸酶等等。
習慣命名較簡單，習用較久，但缺乏系統性又不甚合理，以致造成某些酶的名稱混亂。如：腸激酶和肌激酶，從字面看，很似來源不同而作用相似的兩種酶，實際上它們的作用方式截然不同。又比如：銅硫解酶和乙酰輔酶A轉酰基酶實際上是同一種酶，但名稱卻完全不同。
鑒于上述情況和新發現的酶不斷增加，為適應酶學發展的新情況，國際生化協會酶委員會推薦了一套系統的酶命名方案和分類方法，決定每一種酶應有系統名稱和習慣名稱。同時每一種酶有一個固定編號。
系統命名
酶的系統命名是以酶所催化的整體反應為基礎的。例如一種編號為“3.4.21.4”的胰蛋白酶，第一個數字“3”表示水解酶;第二個數字“4”表示它是蛋白酶水解肽鍵;第三個數字“21”表示它是絲氨酸蛋白酶，活性位上有一重要的絲氨酸殘基;第四個數字“4”表示它是這一類型中被指認的第四個酶。規定，每種酶的名稱應明確寫出底物名稱及其催化性質。若酶反應中有兩種底物起反應，則這兩種底物均需列出，當中用“：”分隔開。
例如：谷丙轉氨酶(習慣名稱)寫成系統名時，應將它的兩個底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同時列出，它所催化的反應性質為轉氨基，也需指明，故其名稱為“L-丙氨酸：α-酮戊二酸轉氨酶”。
由于系統命名一般都很長，使用時不方便，因此敘述時可采用習慣名。
酶類(酵素)類產品是糖和水果進行發酵之后的產物，也就是“水果泡菜”加上“低度甜味水果酒”的`混合物。(比如一種青梅全發酵(非浸泡的)的低度果酒)
酶的形態結構
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和復合酶兩類。
單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。
結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質部分統稱為輔助因子 (cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prosthetic group)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開;反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用;另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。
結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分;有的可能在穩定酶分子的構象上起作用;有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫(H+和e)或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫(H+和e)及一些特殊化學基團的運載。
酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應物即底物(substrate)，卻大多為小分物質它們的分子質量比酶要小幾個數量級。
酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團(binding group)的作用，有的在催化反應中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合并催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應的特異性實際上決定于酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。
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